I mere end 100 år har vi forstået kommunikation mellem molekyler ud fra paradigmet om, at form bestemte funktion, således at molekylerne skulle passe sammen som nøgler i låse. Paradigmet har betydet, at vi i dag tænker meget snævert omkring molekylær kommunikation. Med det humane genom fik vi adgang til alle vores proteiner, og det viste sig at omkring 40% af dem ikke optræder i nogen fast form, men i stedet antager en samling af forskellige, meget dynamiske strukturer. Selv i komplekser med andre molekyler, kan de bevare deres dynamik, og med den seneste opdagelse af et kompleks bestående udelukkende af dynamiske proteiner, altså proteiner helt uden fast form, er det tid til at gentænke det gamle paradigme. De meget dynamiske komplekser dannes af stærkt ladede proteiner, og videnskaben forstår i dag ikke, hvorledes disse komplekser kan være specifikke, det vil sige hvordan de undgår at binde til alle andre, modsat ladende proteiner omkring sig. Dette projekt vil gennem biofysiske analyser af forskelligartede og repræsentative ladede, dynamiske proteiner aflede og afkode principper for specificitet og funktionalitet, der gør sig gældende for ladede, dynamiske funktionelle enheder i proteiner. Resultatet kan få betydning for, hvordan vi i fremtiden kan anvende nye typer af proteiner til fx medicin og i bioteknologi, eksempelvis i udviklingen af tørkeresistente afgrøder og formulering af medicin.