Proteiner, som består af aminosyrekæder, er livsvigtige for alle celler. Celler indeholder derfor protein-fabrikker, kaldet ribosomer, som laver proteiner efter genetiske opskrifter. I bakterier fragtes aminosyrerne til ribosomet af hjælpe-proteinet EF-Tu. EF-Tu sikrer, at de korrekte aminosyrer udvælges, inden de sammenkædes på ribosomet. Detaljerede strukturstudier af EF-Tu’s rumlige opbygning viser, at EF-Tu består af tre separate enheder, som bevæger sig, når EF-Tu afleverer aminosyrer på ribosomet. Strukturstudier giver imidlertid kun statiske billeder, så vi ved ikke, hvordan EF-Tu kommer fra én struktur til den næste. Denne viden er nødvendig, hvis man vil forstå EF-Tu’s virkemåde. I dette projekt vil vi bruge avanceret fluorescens-mikroskopi til analyse af enkelte EF-Tu-molekylers bevægelse, hvilket gør det muligt at følge de rumlige ændringer, som finder sted i EF-Tu på ribosomet. I biokemiske protein-analyser ser man oftest på flere millioner molekyler ad gangen, og resultatet bliver et gennemsnit af mange protein-molekylers egenskaber. I dette projekt studerer vi i stedet ét EF-Tu-molekyle ad gangen, hvorved vi får værdifulde og præcise oplysninger, som forklarer EF-Tu’s funktion og virkemåde. Projektet foregår i samarbejde med prof. Y. Goldman på Pennsylvania Universitet. Bakteriers protein-fabrik er målet for mange slags antibiotika. Vores resultater kan danne basis for design af nye typer af antibiotika til bekæmpelse af sundhedsfarlige resistente bakterier.